A cosa serve il gruppo eme?

Domanda di: Sig. Matteo Barbieri  |  Ultimo aggiornamento: 2 agosto 2022
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Il gruppo eme è l'effettivo nucleo del funzionamento di emoglobina e mioglobina. La prima ne contiene quattro copie, la seconda uno solo. La struttura del gruppo contiene lo ione ferroso (Fe2+) al centro e grazie alla sua presenza il complesso può legare e trasportare l'ossigeno ai tessuti.

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Quali funzioni svolge il gruppo eme?

La funzione di questa molecola è basata sull'atomo di ferro, in grado di legare in maniera reversibile l'ossigeno, utilizzandolo per trasportare elettroni nella catena respiratoria, nel ridurre specie reattive dell'ossigeno (catalasi e perossidasi) o semplicemente trasportandolo nel sangue (emoglobina) o ...

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Quale è la funzione del gruppo eme nelle proteine emoglobina e mioglobina?

Il gruppo Eme

La zona in cui si lega l'ossigeno è una zona apolare che si trova in una sacca della struttura terziaria. Spazialmente, vicino all'ossigeno legato al gruppo Fe2+, troviamo un istidina detta istidina distale che protegge il gruppo Eme impedendo che si formino ponti ossigeno Eme-O-Eme.

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Dove avviene catabolismo eme?

Nel Sistema Reticolo Endoteliale abbiamo:

catabolismo Eme.

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Quando l'emoglobina rilascia ossigeno?

Durante il passaggio del sangue nei capillari degli alveoli polmonari, l'emoglobina lega a sé l'ossigeno, che successivamente cede ai tessuti nella circolazione periferica.

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Le proteine respiratorie - il gruppo eme - L37



Trovate 15 domande correlate

Come si lega l'ossigeno all emoglobina?

Ogni subunità lega una molecola di ossigeno, quindi una molecola di emoglobina lega 4 molecole di ossigeno e il legame della prima facilita il legame delle altre. Questo tipo di legame è chiamato legame cooperativo. Quindi, l'emoglobina è una proteina allosterica.

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Cosa succede quando l'emoglobina è alta?

La policitemia può essere rilevata come aumento oltre la norma dell'ematocrito, dell'emoglobina o del numero di globuli rossi. Fra i sintomi associati sono inclusi debolezza, affaticamento, mal di testa, prurito, lividi, dolori articolari o addominali e capogiri.

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Dove si trova l eme ossigenasi?

La biosintesi dell'eme avviene essenzialmente nelle cellule eritroidi e nel fegato. Nel fegato l'eme serve come gruppo prostetico del citocromo P450, enzima ossidativo di cui le cellule epatiche hanno bisogno in quantità variabili.

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Dove viene prodotta la bilirubina indiretta?

Il metabolismo della bilirubina indiretta ha sede a livello epatico.

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Dove viene coniugata la bilirubina?

Nel fegato la bilirubina viene coniugata con acido glucuronico. Questo processo è catalizzato da un enzima microsomiale detto uridina difosfoglucuronil transferasi (UDPGT) e ne deriva la bilirubina monoglucuronide e la bilirubina diglucuronide.

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Quanti gruppi eme ha una molecola di emoglobina?

La mioglobina si trova nei muscoli e in altri tessuti dove lega l'ossigeno O2 portato dall'emoglo- bina e lo rende disponibile alle cellule. L'emoglobina è costituita, invece, da quattro catene e contiene quattro gruppi eme, come si vede nell'immagine qui a sinistra ottenuta dal file PDB 1hho.

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Che differenza c'è tra mioglobina ed emoglobina?

La mioglobina è una proteina tipica dei muscoli (ma non si trova solo nei muscoli). L'emoglobina è un tetrametro cioè è costituita da quattro catene polipeptidiche ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (in un essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta).

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Che funzione ha la mioglobina?

fig. Proteina presente nelle fibre muscolari dei Mammiferi e dei Vertebrati. Il suo compito è sia di immagazzinare ossigeno, sia di aumentare la sua velocità di diffusione nelle cellule muscolari.

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Come si forma il gruppo eme?

SI tratta del legame di tipo -CH=, doppio. Nella sua struttura sono compresi anche due gruppi vinilici (CH2=CH-), quattro gruppi metilici singoli (-CH3) e due propionici, per esteso -CH2-CH2-COO-. Ione ferroso e protoporfirina uniti formano il gruppo eme, con un legame di coordinazione.

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Cos'è il ferro eme?

Ferro eme o emico

Il ferro eme (o ferro emico) è il ferro legato all'emoglobina o alla mioglobina, nelle quali si trova allo stato di ossidazione Fe2+ (ione ferroso). Solo in questo stato di ossidazione il ferro può legare l'ossigeno.

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Quali sono i sintomi di un anemia?

Quali sono i sintomi dell'anemia

I primi sintomi da considerare sono: la sensazione di stanchezza, un eccessivo affaticamento per sforzi lievi, il pallore della pelle, mani e piedi freddi, unghie e capelli deboli, mal di testa acuti.

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Che differenza c'è tra bilirubina diretta e indiretta?

Bilirubina diretta, bilirubina indiretta e bilirubina totale

che a sua volta passa nella cistifellea e successivamente nell'intestino tenue. Bilirubina indiretta o non coniugata: è la quantità di bilirubina che non è ancora stata processata dal fegato. Bilirubina totale: è il totale di bilirubina diretta e indiretta.

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Che cosa è la bilirubina indiretta?

La bilirubina non coniugata o indiretta è la frazione di bilirubina che ancora non è stata trattata nel fegato. Un aumento della bilirubina indiretta può essere dovuto a problemi nel processo di degradazione dell'emoglobina.

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Quando aumenta la bilirubina indiretta?

Un aumento della bilirubina indiretta è più frequentemente legato a un difetto nel ciclo di degradazione dell'emoglobina che può consistere in un aumento della produzione (anemie emolitiche) o da un difetto di captazione da parte del fegato per un problema che può essere intraepatico o extraepatico.

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Quali sono i prodotti di degradazione del gruppo eme?

Infine la conversione della uroporfirina III a eme è relativamente semplice, e coinvolge la decarbossilazione di tutte le unità di acido acetico a gruppi metilici, e la degradazione di due catene di acido propionico a vinili, seguita dall'inserzione dell'atomo di ferro.

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Dove viene degradata l'emoglobina?

Nel sangue l'emoglobina viene legata dall'aptoglobina, formando un complesso di grandi dimensioni che non riesce ad essere filtrato dai glomeruli renali e che raggiunge la milza o il fegato per essere degradata e poi recuperata.

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Come si formano gli eritrociti?

Origine dei globuli rossi

I globuli rossi vengono prodotti principalmente nel midollo osseo tramite il processo di ematopoiesi, in cui da una cellula staminale progenitrice vengono a formarsi, al termine di una complessa gerarchia di tipi cellulari, gli eritrociti maturi.

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Cosa mangiare per abbassare l'emoglobina?

abitudini a tavola possono portare dei benefici. Lenticchie (e tutti i legumi), spinaci (con il succo di limone), bietole, prugne e uva passa, uova e carne rossa sono tra i cibi più ricchi di ferro. Importante è che non manchino alimenti in grado di apportare il rame, sempre presente nell'emoglobina.

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Quali sono i valori normali di emoglobina?

Valori normali
  • Neonati: 17-22 g/dl.
  • Neonati (una settimana di vita): 15-20 g/dl.
  • Lattanti (un mese di vita): 11-15 g/dl.
  • Bambini: 11-13 g/dl.
  • Maschi adulti: 14-18 g/dl.
  • Femmine adulte: 12-16 g/dl.
  • Uomini dopo la mezza età: 12.4-14.9 g/dl.
  • Donne dopo la mezza età: 11.7-13.8 g/dl.

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Qual è il valore giusto dell emoglobina?

Maschi adulti: 14-18 g/dl. Femmine adulte: 12-16 g/dl. Uomini dopo la mezza età: 12.4-14.9 g/dl. Donne dopo la mezza età: 11.7-13.8 g/dl.

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